Rabu, 01 Juni 2011

ENZIM DALAM DARAH


BAB I
PENDAHULUAN

Enzim adalah satu atau beberapa gugus polipeptida (protein) yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses reaksi. Percepatan terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan mempermudah terjadinya reaksi.
Berdasarkan strukturnya, enzim terdiri atas komponen yang disebut apoenzim yang berupa protein dan komponen lain yang disebut gugus prostetik yang berupa nonprotein. Gugus prostetik dibedakan menjadi koenzim dan kofaktor. Koenzim berupa gugus organik yang pada umumnya merupakan vitamin, seperti vitamin B1, B2, NAD+ (Nicotinamide Adenine Dinucleotide). Kofaktor berupa gugus anorganik yang biasanya berupa ion-ion logam, seperti Cu2+, Mg2+, dan Fe2+. Beberapa jenis vitamin seperti kelompok vitamin B merupakan koenzim. Jadi, enzim yang utuh tersusun atas bagian protein yang aktif yang disebut apoenzim dan koenzim, yang bersatu dan kemudian disebut holoenzim.
Enzim bekerja dengan dua cara, yaitu menurut Teori Kunci-Gembok (Lock and Key Theory) dan Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory). Menurut teori kunci-gembok, terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat dengan situs aktif (active site) dari enzim, sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku. Substrat berperan sebagai kunci masuk ke dalam situs aktif, yang berperan sebagai gembok, sehingga terjadi kompleks enzim-substrat. Pada saat ikatan kompleks enzim-substrat terputus, produk hasil reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula. Berbeda dengan teori kunci gembok, menurut teori kecocokan induksi reaksi antara enzim dengan substrat berlangsung karena adanya induksi substrat terhadap situs aktif enzim sedemikian rupa sehingga keduanya merupakan struktur yang komplemen atau saling melengkapi. Menurut teori ini situs aktif tidak bersifat kaku, tetapi lebih fleksibel.

Sebagai katalis dalam reaksi-reaksi di dalam tubuh organisme, enzim memiliki beberapa sifat, yaitu:
1.      Enzim adalah protein, karenanya enzim bersifat thermolabil, membutuhkan pH dan suhu yang tepat.
2.      Enzim bekerja secara spesifik, dimana satu enzim hanya bekerja pada satu substrat.
3.       Enzim berfungsi sebagai katalis, yaitu mempercepat terjadinya reaksi kimia tanpa mengubah kesetimbangan reaksi.
4.       Enzim hanya diperlukan dalam jumlah sedikit.
5.       Enzim dapat bekerja secara bolak-balik.
Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi kerja enzim diantaranya adalah sebagai berikut.
1.      Suhu
Enzim tidak dapat bekerja secara optimal apabila suhu lingkungan terlalu rendah atau terlalu tinggi. Jika suhu lingkungan mencapai 0° C atau lebih rendah lagi, enzim tidak aktif. Jika suhu lingkungan mencapai 40° C atau lebih, enzim akan mengalami denaturasi (rusak). Suhu optimal enzim bagi masing-masing organisme berbeda-beda. Untuk hewan berdarah dingin, suhu optimal enzim adalah 25° C, sementara suhu optimal hewan berdarah panas, termasuk manusia, adalah 37° C.
2.       pH (Tingkat Keasaman)
Setiap enzim mempunyai pH optimal masing-masing, sesuai dengan "tempat kerja"nya. Misalnya enzim pepsin, karena bekerja di lambung yang bersuasana asam, memiliki pH optimal 2. Contoh lain, enzim ptialin, karena bekerja di mulut yang bersuasana basa, memiliki pH optimal 7,5-8.


3.       Aktivator dan Inhibitor
Aktivator adalah zat yang dapat mengaktifkan dan menggiatkan kerja enzim. Contohnya ion klorida, yang dapat mengaktifkan enzim amilase.
Inhibitor adalah zat yang dapat menghambat kerja enzim. Berdasarkan cara kerjanya, inhibitor terbagi dua, inhibitor kompetitif dan inhibitor nonkompetitif. Inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang bersaing aktif dengan substrat untuk mendapatkan situs aktif enzim, contohnya sianida bersaing dengan oksigen dalam pengikatan Hb. Sementara itu, inhibitor nonkompetitif adalah inhibitor yang melekat pada sisi lain selain situs aktif pada enzim, yang lama kelamaan dapat mengubah sisi aktif enzim.
4.       Konsentrasi enzim dan substrat
a. Semakin tinggi konsentrasi enzim akan semakin mempercepat terjadinya reaksi. Dan konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.
b. Jika sudah mencapai titik jenuhnya, maka konsentrasi substrat berbanding terbalik dengan kecepatan reaksi.






BAB II
PEMBAHASAN

ENZIM DALAM DARAH

A.    Penggolongan Enzim dalam Darah
Bahan biologis yang diukur aktivitas enzimatiknya untuk tujuan diagnostik biasanya ialah plasma atau serum. Di dalam plasma atau serum sendiri, selalu terdapat sejumlah tertentu jenis enzim. Untuk menggunakan enzim-enzim ini sebagai alat diagnosis, perlu sekali diketahui asal dan peran enzim tersebut di dalam plasma.
Pada dasarnya enzim plasma dapat dibagi dalam dua kelompok besar yaitu:
1.      Enzim yang bekerja atau fungsional dalam plasma
2.      Enzim yang tidak bekerja atau tidak fungsional dalam plasma


1.      Enzim yang Bekerja atau Fungsional dalam Plasma
Enzim yang bekerja atau fungsional dalam plasma ialah enzim-enzim ekstrasel yang memang sengaja disekresikan oleh sel-sel pembuatnya kedalam aliran darah dan bekerja di tempat tersebut apabila diperlukan. Enzim di dalam plasma atau darah adalah:
a.       Enzim penggumpalan darah atau trombokinase
Trombokinase bahasa Inggris: thrombokinase, tissue factor, platelet tissue factor, factor III, CD142, TF, TFA, F3) adalah sebuah protein yang terdapat pada jaringan sub-endotelial, keping darah dan sel darah putih, dan penting untuk reaksi kimiawi yang mengubah zimogen berupa protrombin menjadi trombin. Trombokinase juga sering disebut secara keliru sebagai tromboplastin.
Trombin adalah protein yang membantu proses pembekuan berupa enzim pembekuan darah. Enzim ini hanya dihasilkan di tempat yang terluka yang terbentuk karena reaksi kimia antara protein Protrombin , enzim trombokinase dan vit K serta Ca . Jumlahnya tidak boleh melebihi atau pun kurang dari yang diperlukan. Proses ini terjadi melalui pengawasan yang begitu ketat sehingga trombin hanya terbentuk saat benar-benar ada luka sesungguhnya pada jaringan. Segera setelah enzim trombin mencapai jumlah yang memadai di dalam tubuh, fibrinogen yang ada di plasma darah berupa protein-protein membentuk juluran benang disebut Fibrin. Dalam waktu singkat, sekumpulan serat membentuk jaring, yang terbentuk di tempat keluarnya darah. Ketika luka telah sembuh sama sekali, gumpalan tersebut akan hilang.
Berikut skema pembekuan darah:
1)      Luka
2)      Trombosit pecah
3)      Mengeluarkan Trombokinase (tromboplastin).
4)      Dengan bantuan vit K > membentuk protombin
5)      Dengan bantuan ion Ca2+ mengubah protombin > trombin
6)      Trombin mengubah fibrinogen > fibrin
7)      Fibrin inilah yg merupakan benang-benang yang saling menjalin sehingga dapat menghambat sel-sel darah keluar dari pembuluh darah
b.      Enzim penghancur gumpalan darah atau fibrinolisis
Fibrinolysin adalah sediaan enzim proteolitik yang dibentuk dari profibrinolisin (plasminogen), untuk mempercepat pelarutan trombin.
c.       Enzim yang mejadi komponen komplemen
d.      Enzim sistem kinin
e.       Lipase lipoprotein
f.       Enzim sistem renin-EKA-angiotensinase

2.      Enzim yang Tidak Bekerja atau Fungsional dalam Plasma
Enzim yang dengan pasti diketahui tidak bekerja di dalam plasma, namun ada di tempat tersebut. Di kelompokan menjadi dua :
a.       Enzim ekstrasel
Yang tidak berfungsi di dalam plasma ini umumnya ialah enzim-enzim saluran cerna, yang terutama berasal dari kelenjar pankreas, walaupun mungkin juga ada yang berasal dari lambung atau kelenjar liur. Enzim percernaan seperti pepsin, tripsin ,amilase dan lipase jelas bertugas didalam saluran cerna untuk mengolah makanan, karena substratnya memang ada di sana. Enzim-enzim ini tidak di harapkan bekerja didalam darah. Di perkirakan, adanya enzim-enzim pencernaan ini di dalam darah disebabkan oleh adanya regurgitasi atau arus membalik dari sekresi enzim oleh sel. Akibatnya,sebagian dari produk sel yang berupa enzim bukannya masuk ke rongga usus, tetapi malahan berbalik ke sisi sel yang bersebelahan dengan pembuluh darah.
b.      Enzim intrasel
Enzim intrasel harus berada dan bekerja didalam sel. Dalam keadaan biasa, hanya jika sel-sel asalnya mati yang memungkinkan adanya enzim intrasel ini didalam plasma darah. Laju pertukaran sel dalam keadaan sehat biasanya sudah mempunyai nilai yang tetap. Oleh karena itu pula, sejumlah enzim yang terdapat didalam tempat yang tidak seharusnya ini, yaitu plasma darah, mempunyai nilai maksimum yang tidak boleh dilampaui. Enzim intrasel yang paling banyak digunakan untuk diagnosis kerusakan beberapa jenis jaringan.

Konsentrasi enzim plasma dapat mengalami perubahan yaitu berupa penurunan atau kenaikan konsentrasi.
1.      Penurunan
Perubahan yang berupa penurunaan konsentrasi pda umumnya terjadi pada enzim-enzim seperti faktor penggumpalan darah dan komplemen. Penurunan konsentrasi enzim faktor penggumpalan darah terjadi pada kerusakaan sel-sel parenkim hati, tempat sintesis senyawa ini. Selain itu, penurunan terjadi pada kekurangan vitamin K, yang kebanyakan berhbungan dengan gangguan penyerapan lemak. Pada enzim yang menjadi unsur komplemen, penurunan menunjukan bahwa dalam darah penderita terjadi pengaktifanoleh adanya kompleks imun, yaitu kompleks antigen-antibodi yang beredardi dalam darah. Selain pada kedua sistem enzim iini, penurunan nilai yang mempunyai arti diagnosis ialah pada enzim kolinesterase. Kolinesterase yang terdapat di dalamplasma sebagian besar terdapat di dalam hati. Enzim ini disekresikan oleh sel-sel hati kedalam darah dalam keadaan utuh. Meskipun fungsinya di dalam darah belum diketahui, penurunan aktivitas enzim ini di dalam serum mempunyai nilai diagnosis. Keadaan ini terjadi pada kerusakan sel-sel hati.
2.      Kenaikan
Pada umumnya, perubahan aktivitas enzim dalam  plasma yang mempunyai nilai diagnosis adalah yang berupa kenaikan. Diantara beberapa enzim yang memang bekerja dalam plasma darah, renin yang mempunyai sifat demikian. Enzim ini dibuat oleh sel-sel dekat glomerolus ginzal, jika organ ini kurang mendapat perfusi darah. Enzim ini disekresikan kedalam darah, karena substratnya ada didalam plasma. Enzim ini sangat penting untuk menghasilkan angiotensin II dari suatu protein serum. Oktapeptida ini berperan untuk menaikan tekanan darah sehingga aliran darah ke ginjal pulih seperti sedia kala. Enzim ini berperan dalam tekanan darah tinggi. Oleh karena itu, pada penyakit tekanan darah tinggi yang tidak diketahui sebabnya, aktivitas enzim ini acapkali meningkat. Kenaikan aktivitas pencernaan dalam serum dapat terjadi karena kerusakan sel-sel yang membuatnya. Keadaan tersebut dapat terjadi pada berbagai radang dari kelenjar yang menghasilkannya.
Enzim intrasel mestinya tidak ada dalam darah atau tidak boleh melampaui suatu jumlah maksimum tertentu yang nilainya tidak besar. Kenaikan konsentrasi enzim intrasel ini si dalam plasma dengan jelas menunjukan kerusakan dari sel jaringan pembuatnya. Sebagian besar dari pengukuran aktivitas enzim dalam plasma untuk tujuan diagnosis dilakukan terhadap enzim intrasel ini. Kebanyakan dari enzim intrasel yang digunakan untuk tujuan diagnosis ini adalah enzim metabolisme antara, baik dalam metabolisme karbohidrat, dalam metabolisme asam amino, maupun daur krebs. Berikut beberapa enzim yang sering digunakan untuk diagnosis:
Enzim
Sumber
Diagnosis
Alanin aminotransferase
Aldolase
Amilase

Aspartat aminotransferase




Fosfatase alkali


Fosfatase asam

ɤ-glutamiltransferase

Glutamat dihedrogenase



Kolin esterase




Kreatin kinase



Laktat dehidrogenase



Sorbitol dehidragenase
Tripsin
Hati, otot rangka, jantung
Otot rangka, jantung
Kel.liur, pankreas, ovarium
Hati, otot rangka, jantung, ginjal, sel darah merah



Hati, tulang, mukosa usus, plasenta, ginjal

Kel prostat, sel darah merah
Hati, ginjal


Hati




Hati




Otot rangka, otak, jantung, otot polos



Jantung, hati, otot rangka, sel darah merah, trombosit, kel.getah bening
Hati

Pankreas
Penyakit parankim hati
Penyakit otot
Penyakit pankreas

Infark otot jantung, penyakit parenkim hati, penyakit otot



Penyakit tulang, penyakit hepatobiliaris
Karsinoma prostat

Peny.hepatobiliaris, alkoholisme

Penyakit parenkima hati



Keracunan isektisida organofosfor, peka terhadap suxamethonium, peny. Parenkim hati
Infark otot jantung, peny.otot



Infark otot jantung, hemolisis, penyakit parenkim hati

Penyakit parenkim hati
Penyakit pankreas


B.     Memilih Enzim yang Terdapat dalam Beberapa Jaringan untuk Tujuan Diagnosis

Cara yang digunakan untuk memilih enzim yang terdapat dalam beberapa jaringan untuk tujuan diagnosis ada dua cara, yaitu:
1.      Distribusi suatu enzim di berbagai jaringan, dapatlah dipilih enzim manakah yang sebaiknya digunakan untuk diagnosis kerusakan suatu jaringan. Seperti diketahui, aktivitas spesisifik untuk suatu enzim adalah aktivitas enzim tersebut, dinyatakan dalam unit, untuk tiap gram protein total jaringan. Biasanya, enzim yang dipilih ialah enzim yang memunyai aktivitas spesifik yang tinggi. Jadi, jika suatu enzim ternyata mempunyai aktivitas spesifik yang tertinggi untuk jaringan otot enzim itu dipakai untuk membantu memastikan diagnosis kerusakan sel otot. Aktivitas spesifik nisbi terhadap serum dari ALT yang tertinggi ditemukan pada hati, sedangkan aktivitas spesifik nisbi terhadap serum dari AST tertinggi berada pada jantung. Oleh karena itulah, enzim alanin aminotransferase digunakan untuk mendiagnosis kerusakan jantung hati, sedangkan enzim aspartat aminotransferase dipakai untuk mendukung diagnosis kerusakan otot jantung.
2.      Mengukur aktivitas isozim khas jaringan. Enzim yang disintesis oleh beberapa jaringan, dilihat dari protein yang menyusunnya mungkin saja berbeda. Persamaan hanya terdapat pada daerah situs katalitik, sehingga enzim dari berbagai sumber tersebut mengkatalisis reaksi yang sama. Seringkali enzim tersebut merupakan protein oligomer, yang mungkin saja tersusun dari subunit yang berbeda atau identik. Enzim kreatin kinase (cretine kinase atau CK) mempunyai dua jenis subunit, yaitu B (jenis brain atau otak) yang mempunyai gen di kromosom 14 dan M (jenis muscle atau otot) dengan gen di kromosom 19. Enzim kreatin kinase aktif terdiri atas dua subunit, sehingga ada tiga kombinasi yang mungkin, yaitu BB atau CK 1,BM atau CK 2 dan MM atauCK 3. CK 1 atau BB terutama terdapat di otak dan CK 3 atau MM terutama terdapat di otot seran lintang seperti jantung dan otot rangka.
Oleh karena CK 3 terutama terdapat di jaringan otot seran lintang seperti otot rangka dan jantung, kenaikan isozim di dalam darah mencerminkan kemungkinan adanya kerusakan pada salah satu dari kedua jenis organ ini. Akan tetapi, CK 3 tidak dapat membedakan kerusakan yang terjadi pada salah satu dari kedua organ yang tersusun dari otot seran lintang ini. Sebaliknya, CK 2 mempunyai aktivitas spesifik yang tertinggi pada jantung. Walaupun hanya 20% dari seluruh aktivitas spesifik CK di organ tersebut, nilai ini hampir 20 kali nilai CK 2 dalam otot rangka. Oleh karena itu naiknya aktivitas CK 2 di dalam darah niscaya mencerminkan kerusakan pada otot jantung, sehingga enzim ini dapat membedakan tempat kerusakan otot seran lintang, apakah di otot rangka atau di otot jantung. Akan hanya CK 1, isozim ini terutama terdapat di otak sehingga enzim ini mencerminkan adanya sesuatu yang mengganggu jaringan otak.
Laktat dehidrogenase (LDH) juga adalah enzim yang disusun oleh subunit. Enzim ini terdiri atas empat sub unit dan subunit yang telah diketahui ada dua jenis, yaitu jenis jantung atau H (dari heart) dan jenis otot rangka atau M (dari muscle). Dengan demikian, ada lima kombinasi yang mungkin dari LDH, yaitu H4  (HHHH), H3M (HHHM), H2M2 (HHMM), HM3 (HMMM), dan M4 (MMMM). Kelima isozim LDH ini mempunyai berat molekul yang sama, yaitu 135 kD. Isozim H4  dan H3M terutama terdapat di jantung, sedangkan isozim M4 mendominasi jenis LDH dalam otot rangka dan hati. Perbedaan distribusi ini mempuyai makna fisiologi. Organ yang metabolismenya bercorak aerob ternyata banyak sekali mengandung isozim LDH yang bergerak jauh menuju anoda dan ternyata kaya akan subunit H. Pernyataan ini diperlihatkan oleh jantung. Sebaliknya, organ yang mampu melakukan metabolisme anaerob ternyata banyak sekali mengandung isozim yang kaya akan subunit M yangbergerak lambat, seperti isozim HM3 dan M4.

C.    Enzim-enzim yang Digunakan untuk Diagnosis

Tidak semua enzim baik yang bekerja ekstrasel maupun intrasel, dapat digunakan untuk tujuan memastikan diagnosis suatu penyakit atau menilai suatu keadaaan fisiologi berjalan sebagaimana mestinya. Selain kekhasan enzim atau isozim bagi suatu jaringan, cara pengukuran menjadi pertimbangan yang tidak dapat ditepiskan begitu saja. Selain itu, keserasian atau keterbiasaan dengan suatu enzim yang telah dikenal kinerjanyasebagai petanda proses juga merupakan suatu hal yang dipertimbangkan dalam pemilihan.
Beberapa enzim umum sekali digunakan untuk tujuan diagnosis. Enzim-enzim tersebut adalah:
·         Alanin aminotransperase (ALT) atau glutamat piruvat transaminase (GPT)
·         Aldolase
·         Amilase-α
·         Aspartat aminotransperase (AST) atau glutamat oksaloasetat transaminase (GOT)
·         Fosfatase alkali
·         Fosfatase asam
·         ɤ- glutamil transferase
·         Glutamak dehidrogenase
·         Isositrat dehidrogenase
·         Kimotripsin
·         Kolinesterase
·         Kreatinkinase
·         Laktat dehidrogenase (LDH)
·         Lipase
·         5’-nukleotidase
·         Tripsin

BAB III
PENUTUP


A.    KESIMPULAN
Enzim adalah satu atau beberapa gugus polipeptida (protein) yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Enzim dalam plasma dapat digolongkan menjadi dua kelompok besar yaitu enzim fungsional dalam plasma dan enzim yang tidak fungsional dalam plasma.
Enzim yang fungsional dalam plasma adalah trombokinase, fibrinolisis, enzim komponen-komponen, enzim sistem kinin, lipase lipoprotein, dan enzim sistem renin- EKA-angiotesinase. Enzim yang tidak fungsional dibagi menjadi enzim intrasel dan ekstrasel. Cara memilih enzim yang terdapat dalam beberapa jaringan untuk tujuan diagnosis ada dua cara, yang pertama yaitu melihat distribusi suatu enzim di berbagai jaringan dan cara kedua yaitu dengan mengukur aktivitas isozim khas jaringan.
Enzim-enzim yang digunakan untuk diagnosis:
·         Alanin aminotransperase (ALT) atau glutamat piruvat transaminase (GPT)
·         Aldolase
·         Amilase-α
·         Aspartat aminotransperase (AST) atau glutamat oksaloasetat transaminase (GOT)
·         Fosfatase alkali
·         Fosfatase asam
·         ɤ- glutamil transferase
·         Glutamak dehidrogenase
·         Isositrat dehidrogenase
·         Kimotripsin
·         Kolinesterase
·         Kreatinkinase
·         Laktat dehidrogenase (LDH)
·         Lipase
·         5’-nukleotidase
·         Tripsin

B.     SARAN
Peranan enzim dalam kesehatan sangat penting, untuk itu manusia hendaknya lebih menjaga kesehatan. Dan kami penyusun mengharapkan masukan untuk penyempurnaan makalah ini.






DAFTAR PUSTAKA

Sadikin, Mohamad. 2002. BIOKIMIA ENZIM. Jakarta: Widya Medika

Tidak ada komentar:

Posting Komentar